Schwefel
Schwefel ist ein chemisches Element mit der Ordnungszahl 16 und dem Symbol „S“.
Es handelt sich um ein weit verbreitetes, multivalentes Nicht-Metall.
Unter normalen Bedingungen bilden die Schwefelatome ein zyklisches, achteckiges Molekül mit der chemischen Formel:
S8. Elementarer Schwefel zeigt sich als hell-gelber, fester Kristall. Aus chemischer Sicht ist Schwefel in der
Lage, sowohl zu oxidieren als auch zu reduzieren. Schwefel oxidiert die meisten Metalle und einige nichtmetallische
Elemente. Er reduziert verschiedene starke Oxidantien wie Sauerstoff. In der Natur kann Schwefel in reiner Form und
als Sulfate und Sulfide gefunden werden. Sulfate sind Salze der Schwefelsäure und Sulfide sind Salze von
Schwefelwasserstoff.
Da Schwefel relativ häufig in seiner elementaren Form zu finden ist, war er schon im Altertum bekannt und wurde
für verschiedene Anwendungen genutzt. Griechen, Chinesen, Ägypter usw. benutzen Schwefel als medizinische Mixturen
und zur Parasitenbekämpfung. Im Mittelalter glaubte man, dass aufgrund der ähnlichen Färbung mit Gold, Schwefel zu
Gold umwandelbar wäre.
Erst 1777 war es Antoine Lavoisier, der Schwefel als ein eigenständiges Element war und keine Zusammensetzung
verschiedener Komponenten. Das mittelalterliche Christentum verband Schwefel, bzw. dessen Geruch mit dem Teufel und
der Hölle.
Dies lässt sich mit einiger Wahrscheinlichkeit auf die Tatsache zurückführen, dass viele Vulkane, die
„Eintrittspforten zur Hölle“, große Mengen an Schwefelverbindungen ausstoßen. Viele natürlich vorkommende und nicht
so wohlriechende Düfte beruhen auf Schwefelverbindungen, wie Stinktierexkret, Grapefruit, Knoblauch etc. Die
typische Stinkbombe, die zum Standardrepertoire eines Pennälers in Chemie zählte, besteht aus Schwefelwasserstoff,
der nach faulen Eiern riecht.
Heute kommt Schwefel im Dünger, Streichhölzern, Insektiziden, Fungiziden usw. vor. Für das Leben ist auch Schwefel
eine wichtige Voraussetzung. Es nimmt teil an einer Reihe von biochemischen Prozessen. Bei metabolischen Reaktionen
dienen Schwefelverbindungen als „Benzin“ und Sauerstoff-Ersatz für einfache Organismen.
Schwefel in seiner organischen Form ist in den Vitaminen
Biotin (B7) und Thiamin (B1) enthalten. Thiamin gibt schon von der Namensgebung zu erkennen, dass es sich um eine
schwefelhaltige Substanz handelt. Denn das griechische Wort „thio“ bedeutet so viel wie „Schwefel“. Schwefel ist
auch in wichtiger Bestandteil von einer Reihe von Enzymen.
Das Gleiche gilt für antioxidativ wirksame Substanzen wie Glutathion und Thioredoxin. Auch hier deutet die
Namensgebung auf den Schwefelinhalt hin (glutaTHIOn - THIOredoxin).
Organisch gebundener Schwefel ist ein Bestandteil aller Proteine. Es kommt in Aminosäuren vor wie Cystein und Methionin. Disulfidbrücken
sind im Wesentlichen verantwortlich für die mechanische Stärke und Unlöslichkeit des Proteins Keratin, das in der
Epidermis der Haut, Haaren, Federn etc. zu finden ist. Auch hier entsteht dieser durchdringende, unangenehme Geruch
wenn Keratin bzw. keratinhaltiges Gewebe verbrannt wird.
Biologische Funktionen
Schwefel ist ein essentieller Bestandteil aller lebenden Zellen. Er ist das siebent häufigste Element im
menschlichen Organismus nach Gewicht. Damit ist er so häufig wie Kalium und Natrium. Ein 70 kg schwerer
menschlicher Körper enthält etwa 140 Gramm Schwefel. In Pflanzen und Tieren enthalten die Aminosäuren Cystein und
Methionin den höchsten Schwefelanteil. Das Element ist anwesend in allen Polypeptiden, Proteinen und Enzymen, die
diese Aminosäuren enthalten. Disulfidbrücken (S-S Brücken/Verbindungen), die sich zwischen Cystein-Resten in
Peptidketten ausbilden, sind wichtig für die Zusammensetzung und Tertiärstruktur von Proteinen. Bei
Disulfidbrücken handelt es sich um kovalente Bindungen, die besonders stabil und nicht einfach aufzubrechen sind.
Dies demonstrieren z.B. Federn und Haare, die einen hohen Anteil an Disulfidbrücken auf Cystein-Basis aufweisen.
Eier sind ebenfalls reich an Schwefel, da ein hoher Schwefelgehalt für die Federbildung notwendig ist. Der typische
Geruch von faulen Eiern beruht auf der Bildung von Schwefel-wasserstoff. Die Disulfidbrücken in Haaren und Federn
sind auch für die Unverdaulichkeit verantwortlich.
Homocystein und Taurin sind weitere schwefelhaltige Aminosäuren, die sich in ihrer Struktur gleichen. Taurin ist
chemisch gesehen keine Aminosäure, da der Substanz die Carboxygruppe fehlt, die eine Aminosäure ausmacht. Taurin
ist genau genommen eine Aminosulfonsäure und ist Abbauprodukt von Cystein und Methionin.
Beim Homocystein handelt es sich zwar um eine Aminosäure, die aber nicht in Proteine eingebaut werden kann
(aproteinogene Aminosäure).
Homocystein ist ein Zwischenprodukt des Stoffwechsels. Es entsteht durch die Demethylierung von Methionin als
Methylspender.
Das heißt: Methionin verliert seine Methylgruppe und verwandelt sich dadurch zu Homocystein. Hohe Konzentrationen
von Homocystein im Blut haben den Ruf, nachhaltige Schädigungen der Blutgefäße zu verursachen. Man vermutet auch
eine Verbindung zwischen Homocystein und Depression und/oder Demenz in fortgeschrittenem Alter.
Die Vitamine B6, Vitamin B12 und Folsäure sind in der Lage, den Homocystein-Spiegel
zu normalisieren.
Homocystein und Taurin sind auch nicht durch die DNA kodiert und kommen daher nicht in der Primärstruktur von
Proteinen vor.
Viele wichtige Zellenzyme weisen prosthetische Gruppen mit endständigen -SH-Gruppen auf. Coenzym A ist ein Beispiel
dafür. Es ist in der Lage, über die Thiolgruppe (SH-Gruppe) energiereiche Verbindungen zu kreieren. Solche
Verbindungen werden mit den Carboxygruppen (-COOH) von Fettsäure z.B. hergestellt. Dadurch ist das Coenzym als Acyl-CoA direkt am Fettstoffwechsel
beteiligt. Als Acetyl-CoA ist es indirekt am Eiweiß- und Kohlenhydratstoffwechsel beteiligt. Coenzym A aktiviert
durch die Bildung der energiereichen Thioesterbindung (die Bindung der SH- und COOH-Gruppen) chemische Reaktionen
im Organismus und erhöht deren Geschwindigkeit. Ohne das Coenzym A wären solche Reaktionen deutlich langsamer.
Schwefel spielt eine wichtige Rolle als intrazellulärer Reparatur-mechanismus für oxidative Schäden. Reduziertes
Glutathion z.B., ein Tripeptid, das aus den drei Aminosäuren Glutaminsäure, Cystein und Glycin besteht, ist in der
Lage, Oxidationsvorgänge zu neutralisieren durch sein Reduktionspotential, das von der SH-Gruppe des Cysteins
ausgeht. Thioredoxine sind essentielle Klassen von kleinen Proteinen, die in der Zelle als reduzierendes Agens
wirken und somit oxidative Schäden verhindern. Auch hier spielt der Cystein- und damit der Schwefel-Anteil eine
wesentliche Rolle.
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