Hydroxyprolin in Hautcremes und Trinklösungen soll die Gelenke stärken, die Bindegewebe kräftigen und die Haut straffen. Die Einnahme der Aminosäure Prolin ist dafür allerdings wesentlich effektiver.
Die Aminosäure Hydroxyprolin (Hyp, Summenformel C5H9NO3) kommt vor allem im Kollagen des Bindegewebes und im flexibel dehnbaren Elastin des menschlichen Körpers vor, in diesen beiden Proteinen allerdings zu einem recht hohen Anteil. Da es in Form der Vorstufe Prolin in wenigen Proteinen eingebaut wird, gibt es kein Codon genetischen Code (drei Nukleotide die “genetischen Buchstaben”) der DNA.
Bei der Bildung von Hydroxyprolin wird zuerst ein Molekül der proteinogenen (eiweißbildenden) Aminosäure Prolin in die Polypeptidkette eingebaut, das dann enzymatisch in Hydroxyprolin umgewandelt wird. Diese Reaktion wird “posttranslationale Modifikation“ genannt, weil die Abwandlung des Prolins nach der Translation, der Proteinbiosynthese, stattfindet. Translation bedeutet hier die Übersetzung der DNA-Information in die Abfolge der Aminosäuren in der Eiweißkette.
Hydroxyprolin ist nicht Teil dieses Prozesses und zählt daher nicht zu den 20 „kanonischen“ Aminosäuren, die ein genetisches Codon besitzen und als solche direkt in die Eiweißkette eingebaut werden.
Die Rolle von Hydroxyprolin im Bindegewebe und Knorpel
Unser Kollagen besteht zu etwa 14 Prozent aus Hydroxyprolin, die Ausgangs-Aminosäure Prolin ist ebenso wichtiger Bestandteil des Bindegewebes wie die andere Aminosäure Glycin. Dabei wirkt Hydroxyprolin stabilisierend auf die Tripelhelix (dreifache Schraubenstruktur) des Proteins.
(Nelson, D. L. & Cox, M. M.: Lehninger’s Principles of Biochemistry, W. H. Freeman and Company; 4; 2005)
Als wichtiger Bestandteil des Bindegewebes spielt Hydroxyprolin, genau wie sein Ausgangsstoff Prolin, eine entscheidende Rolle beim Gelenkaufbau, aber auch bei der Heilung von Knochen- und Knorpelentzündungen.
Hydroxyprolin-Mangel
Ein Hydroxyprolin-Mangel besteht bei Blutserum-Werten von unter 30 Mikromol pro Liter (30 µmol/l). Da wir die Aminosäure also selber aus Prolin herstellen können, gilt sie als nicht essenziell. Für die Umwandlung zu Hydroxyprolin in der Protein-Kette benötigt unser Körper Vitamin C als Coenzym. Ein Mangel an Vitamin C führt nach kurzer Zeit zu Zahnfleischproblemen und brüchigen Haaren (Skorbut). Dies lässt sich darauf zurückführen, dass das Prolin im Kollagens nicht mehr in Hydroxyprolin umgewandelt werden kann.
(Gould B.S. & Woessner J.F.: Biosynthesis of collagen; the influence of ascorbic acid on the proline, hydroxyproline, glycine, and collagen content of regenerating guinea pig skin; J Biol Chem; 1957; 226(1); S. 289-300)
Ein Mangel an Hydroxyprolin resultiert daneben aus einer zu niedrigen Zufuhr von Prolin. Diese Aminosäure kann bei Störungen des Bindegewebes, des Knorpels und der Knochen supplementiert werden. Parallel dazu ist eine Medikation von Vitamin C sinnvoll.
Die Lebensmittel mit dem höchsten Prolin-Gehalt sind Erdnüsse, Hülsenfrüchte, Rind- und Schweinefleisch. Gute Lieferanten sind auch Geflügel, Fisch, Eier und Milch. Von Schwein rate ich aber dringend aber, vor allem wegen des hohen Gehalts an Arachidonsäure. Von Erdnüssen rate ich wegen des extrem hohen Allergiepotentials ab! Und “Industrie-Fleisch” und Milch machen auch keine gute Figur! Die Stichworte heißen nicht nur Bio und artgerechte Haltung, sondern auch der verschwindend geringe Gehalt an Omega 3 Fettsäuren.
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Hydroxyprolin-Überschuss
Ein erhöhter Hydroxyprolin-Wert im Harn eines Menschen weist auf einen verstärkten Abbau des Kollagens hin. Dies kann etwa durch eine Funktionsstörung der Nebenschilddrüse (Hyperparathyreoidismus) oder durch Tumorerkrankungen, die das Skelett betreffen, hervorgerufen werden.
Erhöhte Hydroxyprolin-Werte im Urin sind auch für Morbus Paget (Osteodystrophia deformans) symptomatisch. Die entzündliche Knochenerkrankung wird wahrscheinlich durch ein Virus ausgelöst und ist durch schwere Skelett-Verformungen beim Erwachsenen gekennzeichnet. Während akuter Krankheitsschübe setzt der Knochen große Mengen Hydroxyprolin frei.
Eine weitere Ursache ist genetischer Natur. Ist von Geburt an das Enzym für den Hydroxyprolin-Abbau defekt, führt das zu hohen Konzentrationen der Aminosäure im Blut. Die Ausscheidung der Aminosäure mit dem Urin reicht bei dieser „Hydroxyprolinämie“ nicht aus, um den Körper vor Schäden zu bewahren.
Trotz 50-fach erhöhter Hydroxyprolin-Werte im Harn drohen Folgeschäden wie geistigen Behinderungen. Frühzeitig erkannt muss sofort eine Prolin-arme und Hydroxyprolin-arme Diät eingehalten werden, sodass die resultierenden Beeinträchtigungen in Grenzen gehalten werden können. Dies bedeutet vor allem eine Begrenzung des Fleisch-Konsums.
Die Anwendung von Hydroxyprolin
Hydroxyprolin-Derivate werden therapeutisch zur Verbesserung des Hautbildes und der Hautstärkung eingesetzt. Die Applikation erfolgt dabei äußerlich mit einer Emulsion. Dipalmitoyl-Hydroxyprolin soll eine Regeneration der Epidermis erzielen und die Hautdicke erhöhen. Acetyl-Hydroxyprolin wird bei entzündlichen Erscheinungen im Narbengewebe angewandt.
Hydroxyprolin kann zwar nicht in Kollagen und Elastin eingebaut werden, doch soll die Aminosäure die Synthese von Kollagen steigern. Darüber hinaus wird vermutet, dass Hydroxyprolin die Produktion von Ceramiden in der Haut fördert. Die Lipide sind Bestandteil der Zellmembran und kommen besonders in der Haut vor.
Diese Wirkungen von Hydroxyprolin sind wissenschaftlich jedoch umstritten. Um das Bindegewebe und die Gelenke zu stärken, erscheint die Supplementierung von Prolin plausibler. Denn in der Form dieser Hydroxyprolin-Vorstufe wird die Aminosäure in die Proteine der Bindegewebs-Matrix eingebaut.
Zur oralen Aufnahme werden Trinkampullen angeboten, die neben den 20 proteinogenen Aminosäuren auch Hydroxyprolin enthalten. Schädlich ist die Zugabe der sekundären Aminosäure nicht, allerdings höchstwahrscheinlich ohne Nutzen.
Die lebensmittelchemische Bedeutung von Hydroxyprolin
Hydroxyprolin kommt vor allem in Sehnen, Knorpel, Knochen und der Haut von Tieren vor. Dies machen sich Lebensmittelkontrolleure zunutze, um bei Fleisch- und Wurstwaren den Anteil des minderwertigen Bindegewebes zu dem qualitativ hochwertigen reinen Muskelfleisch zu testen, das selber kein Hydroxyprolin enthält.
(Benger H. et al.: Genauigkeit der Bestimmung von 4-Hydroxyprolin in Fleisch-und Wurstwaren; Springer Verlag; 139; 4; 1969; S. 201-204)
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Beitragsbild: 123rf.com – subbotina
Dieser Beitrag wurde letztmalig am 17.03.2022 aktualisiert.
