Aminosäure Methionin: Anwendung, Wirkung und Nutzen

Die schwefelhaltige Aminosäure Methionin (Met oder M) mit der Summenformel C5H11NO2S ist für uns Menschen essentiell, da wir sie nicht selber synthetisieren können.

Methionin kommt besonders häufig in Fisch und grünem Gemüse, wie Brokkoli, Spinat und Erbsen, aber auch in Fleisch und Reis vor.

Ein langanhaltender Mangel an Methionin kann Angstzustände und Depressionen herbeiführen. Der im Methionin enthaltene Schwefel kann sehr starke Disulfidbrücken aufbauen, weshalb die Aminosäure in Proteinen oft für eine sehr stabile Struktur sorgt.

Aber die Aminosäure ist nicht nur wichtiger Bestandteil vieler Proteine. Methionin spielt darüber hinaus in vielen Stoffwechselprozessen eine wichtige Rolle als Methylgruppen-Donator (CH3).

Dazu muss es erst durch eine Reaktion mit dem energiereichen Adenosintriphosphat (ATP) in S-Adenosylmethionin (SAM) umgewandelt werden. Im Anschluss daran können durch die Abgabe des Methyls viele körpereigene Stoffe synthetisiert werden: So entstehen das Hormon Adrenalin und das für die Kontraktion unserer Muskeln nötige Kreatin durch die so genannte Transmethylierung.
(Jaussi C.: Stoffwechsel von Proteinen und Aminosäuren; Biochemie; Springer-Verlag; 2005).

SAM – und damit Methionin – ist aber ebenso wichtig für die Methylierung der DNA. Dabei bleibt die Basen-Reihenfolge des Erbguts unverändert bestehen, einzelne Basen werden lediglich markiert.

Allerdings gelten methylierte DNA-Bereiche als stillgelegt und die dahinter beginnenden Gene werden nicht für die Proteinbiosynthese genutzt.

Dies ist eine Möglichkeit unserer Körpers, nicht in jeder Zelle zu jedem Zeitpunkt alle Gene abzulesen. Würden wir in jeder Zelle alle möglichen Gene ablesen, also alle Proteine bilden, dann gäbe es keine Differenzierung in einzelne Gewebe und Organe.

Die Methylierung der DNA-Abschnitte ist aber nicht für immer festgelegt, sondern kann durch bestimmte Enzyme auch rückgängig gemacht werden. Auf diese Weise ist gewährleistet, dass die Zelle sich immer den äußeren Umständen anpasst.

So kann das Methylierungsmuster – und damit die Lesehäufigkeit bestimmter Gene – in ein und derselben Zelle zu verschiedenen Zeitpunkten variieren.
(Taylor J. H.: DNA Methylation and Cellular Differentiation; Springer-Verlag; 1984).

In Tumorzellen weicht das Methylierungsmuster häufig sehr stark von dem gesunder Zellen des gleichen Typs ab. Die Lesehäufigkeit bestimmter Gene ist also fehlerhaft, was wiederum zu einer anderen Proteinbiosynthese und damit zu der Entartung der Zelle führt.
(Taron M. et al: Tumorbiologie und moderne Labordiagnostik; Pleuramesotheliom; Springer-Verlag; 2005).

Auch Enzyme können durch Methylierung in ihren Eigenschaften verändert werden. Dies hat bei unterschiedlichen Enzymen verschiede Auswirkungen: Mal wird die Aktivität durch die Methylierung erhöht, bei anderen Enzymen wird sie gehemmt.

Methionin methyliert auch Histamin, wodurch es das Gewebshormon in seiner Funktion beeinträchtigt. Normalerweise wird Histamin vom Immunsystem freigesetzt, um Krankheitserreger zu bekämpfen.

Doch auch bei allergischen Reaktionen schütten die weißen Blutkörperchen es vermehrt aus. Methionin kann daher bei Überempfindlichkeitsreaktionen helfen, den Histaminwert gering zu halten.
(Reilly M.A. & Schayer R.W.: Effects of various S-adenosylmethionine preparations on histamine methylation in vitro and in vivo; Agents Actions; 1978; 8(4); S. 332-336).

Darüber hinaus hat Methionin viele weitere wichtige Funktionen in unserem Organismus: So wirkt es fettlösend und verhindert eine zu starke Fetteinlagerung in die Leber. Methionin fördert außerdem die Entgiftung, indem es die Schwermetall-Ausscheidung steigert. Um das Spurenelement Selen im Körper verwerten zu können, ist ebenfalls freies Methionin nötig.

Methionin wird für jeden Proteinaufbau dringend benötigt, da die beteiligten Enzyme immer die mRNA-Sequenz AUG (also die Basenfolge Adenin, Uracil und Guanin) als Start für die Biosynthese (Translation) nutzen. Dieses Startcodon ist aber gleichzeitig das Triplett, das dem Methionin eines Proteins entspricht. Dieses Start-Methionin aller entstehenden Proteine wird aber häufig anschließend wieder entfernt oder verändert.
(Karp G.: Die Expression des genetischen Materials: von der Transkription zur Translation; Molekulare Zellbiologie; Springer-Verlag; 2005).

Die Aminosäure verschiebt den pH-Wert des Urins in den sauren Bereich. Dies machen sich Mediziner für unterschiedliche Therapien zunutze: So hemmt ein saurer pH das Bakterienwachstum, was bei Blasenentzündungen sehr hilfreich sein kann. Viele Antibiotika wirken außerdem am besten bei pH-Werten zwischen vier und sechs. Auch kann saurer Harn vor der Neubildung von Nierensteinen schützen.