Aminosäure Prolin: Anwendung, Wirkung und
Nutzen
Da wir die zyklische Aminosäure Prolin (Pro oder P) mit der Summenformel C5H9NO2 aus Glutaminsäure selber
herstellen können, wird sie als nicht essentiell bezeichnet.
Gerade bei langwierigen Erkrankungen und im Alter reicht die körpereigene Prolin-Synthese aber nicht immer
aus.
Fleisch und Milchprodukte sind sehr reich an Prolin, während pflanzliche Lebensmittel eher wenig davon
enthalten.

Ein Mangel kann zu Gelenkproblemen, aber auch zu einem allgemeinen Leistungsabfall führen. Auch können die
Arterienwände an Stabilität verlieren. Um eine optimale Wirkung von Prolin zu erzielen, ist gleichzeitig eine
ausreichende Vitamin C-Aufnahme unumgänglich. Nebenwirkungen, die bei einer Überdosierung von Prolin durch
Nahrungsergänzungsmittel hervorgerufen werden, sind bisher nicht bekannt.
In Proteinen hat Prolin eine besondere Bedeutung für die Faltung, also die dreidimensionale Struktur, die in
vielen Fällen über die Funktion eines Eiweißstoffes entscheidet. Da es in den Proteinen meistens schraubenförmige
Strukturen unterbricht, bezeichnet man Prolin auch als Helixbrecher. Sehr häufig findet sich Prolin in den
Proteinen des Bindegewebes, in Knochen und in Knorpel. Hier wird es auch im Falle eines Mangels als erstes
abgebaut.
(Linnemann M. & Kühl M.: Biochemie für Mediziner; Springer-Verlag; 2004; S.
883-913).
Prolin ist aber nicht nur wichtiger Baustein des Bindegewebes, sondern schützt gleichzeitig vor dem Abbau des
Kollagens, indem es die verdauenden Enzyme (Kollagenasen) blockiert. Da aber gerade bei chronischen und anhaltenden
Erkrankungen diese Bindegewebsabbauenden Enzyme vermehrt arbeiten, ist eine ausreichende Prolin-Zufuhr hier
besonders wichtig.
(Lindner J.: Abbauende Enzyme des Bindegewebes; Archives of Dermatological
Research; Springer-Verlag; 2004; S. 104-112).
In Verbindung mit Vitamin C kann unser Körper aus Prolin das verwandte Hydroxyprolin herstellen, das ebenfalls
ein sehr wichtiger Bestandteil der Strukturproteine Kollagen und Elastin ist.
Hydroxyprolin ist, ähnlich wie Prolin selbst, an der Regeneration von Knochen- und Knorpelentzündungen
beteiligt, gleichzeitig unterstützt es den Gelenkaufbau und die Geweberegeneration.
Da es aber, außer in den Strukturproteinen, kaum in Eiweißen vorkommt, gibt es keinen eigenen genetischen Code
für Hydroxyprolin. Stattdessen entsteht es aus einem bereits in die Proteinkette eingebauten Prolin durch das
Anhängen einer Hydroxygruppe (–OH).
(Wojtecka-Lukasik E.: The hydroxylation of proline in the synthesis of collagen;
Postepy Biochem. 1966; 12(2); S. 235-242).

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